Химический состав соединительной ткани (часть 2)

Нерастворимые нити коллагена — наиболее прочные из всех других волокон.
Молекулы гликопротеидов, находящиеся на поверхности фибрилл, защищают коллаген от действия протеолитических ферментов, что делает этот белок плохо усвояемым в организме. Нерастворимость и устойчивость коллагена, а также в известной мере консистенция мяса, зависят от вида и возраста животных, а также от ткани, в которой он содержится. Это связано с тем, что с увеличением возраста животного количество поперечных связей в коллагене возрастает, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими (рис. 5.10). Коллаген способен сильно набухать в водных растворах, причем масса его увеличивается в 1,5—2 раза. По этому свойству он уступает только миозину.

Высокая гидратация коллагена связана с содержанием в его структуре большого числа боковых полярных групп молекулы. При смещении pH в кислую или щелочную сторону от изоэлектрической точки (pH 7,0 — для шкуры крупного рогатого скота), набухаемость коллагена резко увеличивается, при этом масса белка в состоянии полного набухания может колебаться от 400 до 1000 % к массе сухого белка (рис. 5.11.).

При нагреве с водой коллаген расщепляется. Вследствие теплового воздействия происходит его денатурация и частичный гидролитический распад по месту пептидных связей с образованием высоко- и низкомолекулярных продуктов. Степень дезагрегации макромолекул коллагена зависит от температуры и продолжительности нагрева.
При умеренном тепловом воздействии (58—62 °C) происходит сваривание и гидротермический распад коллагена. Это обусловлено частичным нарушением водородных связей в структуре тропоколлагена. В результате сваривания длина коллагеновых волокон уменьшается примерно на 60 % от первоначальной, но их толщина возрастает, поэтому объем волокон в целом увеличивается, их структура разрыхляется.