Классификация белков

Все белки можно разделить на две большие группы: протеины — простые белки и протеиды — сложные белки. Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты, сложные — на аминокислоты и небелковую группу. Протеины подразделяются на:

Протеиды подразделяются на:

Протеины (простые белки)

Протамины и гистоны иногда выделяют в группу простейших белков, так как в их состав входит ограниченное количество аминокислот. Протамины построены в основном из диаминокислот; почти 80% их составляют аргинин, лизин, гистидин. Молекулярный вес их не превышает 10 000. Гистоны на 20— 30% построены из аминокислот основного характера.
Протамины и гистоны отличаются от других белков основными свойствами, которые наиболее резко выражены у протаминов. Изоэлектрическая точка этих белков находится в пределах щелочных значений pH. Протамины найдены в сперме и икре различных рыб, в зобной железе и пр.; гистоны — в половых органах рыб, зобной железе, эритроцитах и т. д.
Альбумины хорошо растворяются в воде и растворах нейтральных солей. Высаливаются при полном насыщении сернокислым аммонием. He высаливаются хлористым натрием и сернокислым магнием при нейтральной реакции, но высаливаются этими солями при подкислении раствора разведенной уксусной кислотой. Многие альбумины получены в кристаллическом виде. Представителями альбуминов являются белок яйца — яичный альбумин, белок сыворотки крови — сывороточный альбумин. Альбумины встречаются во всех животных и растительных тканях.
Глобулины не растворяются в воде, хорошо растворяются в растворах нейтральных солей средней концентрации (5—10%). Полностью высаливаются хлористым натрием и сернокислым магнием при полном насыщении и сернокислым аммонием при полунасыщении. Из солевых растворов выпадают в осадок при разведении водой и при диализе.
В настоящее время некоторые глобулины как животного, так и растительного происхождения получены в кристаллическом виде. Глобулины растворяются труднее альбуминов, но осаждаются легче их.
Глобулины встречаются во всех животных и растительных тканях. Представителями их являются глобулин яйца — яичный глобулин, глобулин сыворотки крови — сывороточный глобулин, глобулин молока — молочный глобулин.
Одним из способов отделения глобулинов от альбуминов является диализ белкового раствора. Электролиты, удерживающие в растворе глобулины, при диализе проникают через полупроницаемую перепонку. По мере уменьшения концентрации раствора солей глобулины выпадают в осадок, а альбумины остаются в растворе.
Проламины и глютелины представляют собой белки растительного происхождения. Главная масса клейковины пшеницы состоит из проламинов. Характерной особенностью проламинов является их способность растворяться в 60—80%-ном спирте.
Протеиноиды, или склеропротеины, — фибриллярные белки. К этой группе относятся коллаген, эластин, кератин и другие белки, выполняющие в организме механические функции. Протеиноиды обладают повышенной устойчивостью к действию воды и различных химических реагентов. Коллаген является основным белком соединительной ткани, при нагревании с водой он переходит в желатин. Кератин входит в состав эпителия кожи, рогов, копыт и других роговых образований; наиболее устойчив из всех белков к внешним воздействиям.

Протеиды (сложные белки)

Сложными белками, или протеидами, называются более или менее устойчивые соединения белков с веществами небелковой природы.
При осторожном гидролизе протеиды распадаются на составные части — белок и небелковую группу. Белковая часть обычными методами гидролиза может быть расщеплена на аминокислоты.
Небелковая группа, которая часто называется простетической (греч. prostheto — присоединяю), определяет природу протеида.
К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, глюкопротеиды и липопротеиды.
Нуклеопротеиды в большом количестве содержатся в ядрах клеток. Наиболее легко их можно получить из тканей, богатых ядрами, например из зобной и поджелудочной желез, селезенки.
Нуклеопротеиды не растворяются в воде, но растворяются в щелочных растворах, поэтому для извлечения их из тканей и органов применяют растворы углекислого натрия.
Путем гидролиза нуклеопротеиды могут быть расщеплены на белок и нуклеиновые кислоты

Нуклеопротеиды отличаются друг от друга по природе белка и нуклеиновым кислотам.
Белковая часть нуклеопротеидов чаще всего состоит из гистонов или протаминов, реже из белков типа альбуминов или глобуминов.
Нуклеиновые кислоты являются простетической группой нуклеопротеидов. Это довольно сложные соединения известного строения, которые при гидролизе распадаются на пуриновые или пиримидиновые основания, углевод и фосфорную кислоту.
Пуриновые основания являются производными пурина.
Пурин можно рассматривать как соединение, состоящее из двух ядер: пиримидинового и имидазолового.

В составе нуклеиновых кислот из пуриновых оснований встречаются аденин и гуанин:

Аденин представляет собой 6-аминопурин; гуанин 2-амино-б-оксипурин.
Примером пиримидинового основания может служить тимин:

При гидролизе нуклеиновых кислот образуются промежуточные соединения, которые в клетках являются важнейшими участниками биохимических процессов. Среди них установлены полинуклеотиды, нуклеотиды и нуклеозиды.
Нуклеозиды представляют собой соединения, состоящие из пуринового или пиримидинового основания, соединенного с углеводом.
В состав нуклеиновых кислот, содержащихся в организме животных, чаще всего в качестве углевода входит d-рибоза.
Примером нуклеозида является аденозин, состоящий из остатков аденина и d-рибозы:

В результате присоединения к нуклеозиду одной молекулы фосфорной кислоты образуется нуклеотид (мононуклеотид). Примером мононуклеотида является аденозинмонофосфорная кислота, которая состоит из остатка аденина, остатка d-рибозы и фосфорной кислоты:

Если к аденозинмонофосфорной кислоте присоединится еще одна молекула фосфорной кислоты, то получится АДФ — аденозиндифосфорная кислота и, наконец, при присоединении еще одной молекулы фосфорной кислоты образуется АТФ — аденозинтрифосфориая кислота. АМФ, АДФ, АТФ являются мононуклеотидами независимо от числа остатков фосфорной кислоты, входящих в их состав.

Отдельные мононуклеотиды соединяются в молекуле нуклеиновой кислоты с образованием эфирной связи между фосфорной кислотой и спиртовой группой углевода по следующей схеме:

В результате соединения большого числа мононуклеотидов образуется полинуклеотид, или нуклеиновая кислота. Нуклеиновая кислота, соединяясь с простым белком, образует сложный белок нуклеопротеид.
Нуклеопротеиды являются основными белками фильтрующихся вирусов. Фильтрующимися они названы потому, что способны проходить через специальные фильтры, которыми бактерии задерживаются. Вирусы являются возбудителями инфекционных заболеваний; они могут существовать только в клетках хозяина и стоят как бы на грани живой и мертвой природы.
Хромопротеиды состоит из белка и простетической группы, представляющей собой красящее вещество. Название они получили от греческого слова chroma — цвет.
К хромопротеидам относятся гемоглобин — красящий белок красных кровяных телец, миоглобин — красящий белок мышц, некоторые ферменты, встречающиеся почти во всех клетках и участвующие в процессах клеточного дыхания. В состав хромопротеидов в качестве простетической группы входят довольно сложные окрашенные органические соединения. В гемоглобине крови и миоглобине мышц простетическая группа красного цвета; она состоит из сложного органического соединения, содержащего железо. Простетическая группа желтого дыхательного фермента представляет собой фосфорилированный витамин В2 — вещество желтого цвета.
Фосфопротеиды — сложные белки, в состав которых входит фосфор, преимущественно в виде серинфосфорной кислоты, имеющей следующее строение:

Как показывает формула, фосфорная кислота связана эфирной связью с гидроксильной группой молекулы серина.
Представителями фосфопротеидов являются казеин — белок молока, ихтулин — белок икры рыб, вителлин — белок яичного желтка.
Наиболее изученным фосфопротеидом является казеин молока; присутствие в нем фосфорной кислоты обусловливает кислые свойства (изоэлектрическая точка при pH 4,7).
В казеине обнаружено около 0,9% фосфора; столько же фосфора содержится в фосфопротеидах яиц — вителлинах, которые, в противоположность казеину, изучены недостаточно.
Фосфопротеиды не растворимы в воде, растворимы в щелочах и осаждаются кислотами.
Биологическое значение фосфопротеидов заключается в том, что растущий организм получает из них не только незаменимые аминокислоты, но и фосфор.
Глюкопротеиды представляют собой сложные белки, распадающиеся при осторожном гидролизе на белок и простетическую группу, состоящую из углеводов.
Простетические группы типичных глюкопротеидов являются полисахаридами. При глубоком гидролизе этих белков, кроме аминокислот, образуются различные продукты распада полисахаридов. В продуктах их гидролиза обнаружены глюкоза, галактоза, глюкуроновая кислота, гексозамин и другие сахара и их производные.
Эти белки не растворяются в воде, растворяются в щелочах и осаждаются при подкислении. Растворы их не свертываются при нагревании.
До настоящего времени ни один из глюкопротеидов не получен в чистом кристаллическом виде.
Глюкопротеиды сосредоточены в различных видах соединительной ткани и в межтканевом веществе, в выделениях различных желез и слизистых оболочек. Представителями глюкопротеидов являются муцины и мукоиды. Вязкая консистенция слюны зависит от присутствия муцина. В яйце содержится хорошо изученный мукоид (овомукоид), углеводная часть которого составляет 29%.
Липопротеиды являются сложными белками, они представляют собой комплекс, состоящий из белка и липоидов.
Липопротеиды содержатся в крови и других тканях и жидкостях организма. Некоторые липопротеиды являются биологически активными веществами, например липопротеиды животных тканей активно участвуют в процессе свертывания крови.