Гелеобразующая способность (часть 1)

При взаимодействии белок — вода в результате проникновения воды в пространство между полипептидными цепями белка происходит увеличение объема белковой молекулы, т.е. ее набухание. Белки мяса, такие как миозин, актин, коллаген обладают ограниченным набуханием. Набухший белок можно считать раствором. В растворах белков при определенных условиях между белковыми молекулами возникают контакты и образуется трехмерная пространственная сетка геля, внутри которой находятся захваченные (иммобилизованные) молекулы воды. Объемная структура геля обусловливает структурообразование и форму пищевых, в том числе и мясных продуктов. Гели могут содержать до 99,9 % воды и в то же время проявлять свойства, характерные для твердого состояния, в частности обладать эластичностью и жесткостью, сохранять пространственное положение.
Гелеобразование белков широко используется в пищевой технологии. Оно имеет большое значение при выработке мясных продуктов на основе мышечной и соединительной тканей. Основная роль в процессе формирования структуры колбасных изделий, рубленых полуфабрикатов, фаршевых консервов принадлежит гелям, образованным миофибриллярными белками. Способность коллагена при нагреве переходить в воду, а при снижении температуры образовывать гели (студни) применяется в производстве зельцев, студней, паштетов, ливерных колбас, в кулинарии в приготовлении заливных блюд.
Гелеобразование пищевых систем можно осуществлять различными способами: нагревом или охлаждением жидкой системы (термотропные гели), изменением ионного состава системы (ионотропные гели), концентрированием жидких или дисперсных систем, содержащих гелеобразователь (лиотропные гели).
Термотропные гели, например, образуются при нагревании фарша вареных колбас или охлаждении растворов желатина. Процесс лиотропного гелеобразования лежит в основе получения сыровяленых колбас.
При формировании структуры гелей образуются различные типы связей: водородные с участием пептидных групп цепей, гидрофобные между углеводородными радикалами, электростатические между полярными группами и др. Поэтому индивидуальные особенности каждого вида белка (состав и последовательность в полипептидной цепи аминокислот, спирализация и пространственная укладка), а также внешние условия (pH, температура, присутствие ионов) определяют структуру геля и его прочность. Наибольшей гелеобразующей способностью из белков мышечной ткани обладает миозин, в меньшей степени — актин. Роль саркоплазматических белков в образовании геля миозина несущественна, напротив, содержащиеся в этой фракции ферменты (протеазы и фосфатазы), инактивируемые при температурах выше 60 °С, способствуют деградации структурообразующих белков и снижению прочности геля.