Факторы, определяющие нежность мяса

Практические наблюдения показывают, что большая часть отрубов охлажденной или мороженой говяжьей туши остается жесткой даже после длительной кулинарной обработки. Ранее приводились данные о влиянии ряда причин на нежность мяса. Следует отметить, что нежность является более важным показателем для говядины, чем для свинины, баранины и телятины. Жесткость мяса определяют факторы прижизненные и послеубойные. К прижизненным относятся: вид, возраст, пол и предубойное состояние животного; тип, количество и качественное состояние соединительной ткани; размер мышечных пучков и диаметр мышечных волокон. Последние зависят от степени активности животных и характера работы, выполняемой различными мускулами. Важными послеубойными факторами являются процессы созревания мяса и методы его технологической и кулинарной обработки. Структура мышечной ткани рассматривается как показатель, тесно связанный с нежностью мяса. При более тонкой структуре мяса оно должно быть нежнее. Установлено также увеличение размера волокон и мышечных пучков с возрастом животного и степенью его тренировки.
Однако умеренная мышечная работа, сопровождающаяся развитием мускулатуры, не увеличивает жесткости мяса, а наоборот, улучшает его нежность. Химические анализы показывают относительное уменьшение при этом содержания коллагена. Также установлено, что сопротивление резанию (жесткость мяса) увеличивается по кривой по мере увеличения диаметра мышечных волокон.
Предполагалось, что категория упитанности является хорошим показателем нежности говяжьего мяса. Однако С. Ковер и другие не смогли установить зависимости между этими характеристиками. Следует также остановиться на вопросе о влиянии мраморности мяса на его нежность.
Ранее предполагалось, что в так называемом мраморном мясе жировые вкрапления разъединяют пучки соединительнотканых волокон, более равномерно распределяют их между мышечными волокнами, способствуя нежности мяса.
Однако рядом работ установлено, что такой взаимозависимости не существует или она выражена очень слабо. Так, собранные Пальмером данные дегустационных оценок мяса 450 различных по возрасту и упитанности животных свидетельствуют о том, что только меньше чем в 10% случаев на нежность оказала влияние мраморность мяса.
Хусаини, Детерейдж и Кункль, исследуя нежность мяса туш животных Гольштейнской и Герефордской пород, не нашли никакой разницы между ними.
Однако более поздние исследования показали: в пределах каждой породы животных имеется тип скота, который дает нежное мясо, в то время как от другого типа получается мясо только жесткое. Эти свойства передаются по наследству через быков-производителей и наследуемость фактора нежности у крупного рогатого скота составляет около 60%. Следовательно, нежность мяса может быть значительно улучшена путем селекции производителей потомства.
Следует также подчеркнуть значительные различии в нежности мяса в пределах одной туши и даже одного мускула. Минимальная жесткость после тепловой обработки наблюдается у большого поясничного мускула (сопротивление резанию = 7,1 фунта), а максимальная — у ромбовидного мускула (16,3 фунта), находящегося в плечевой части туши.
Жесткость двуглавого мускула бедра, широчайшего спинного и полуперепончатого мускулов подвержена значительным колебаниям и зависит от места отбора проб. В то же время на всем протяжении глубокого грудного, длиннейшего мускула спины, большого поясничного и полусухожильного мускулов жесткость более или менее одинакова и мало зависит от места отбора проб.
Продолжительное время существовало мнение о том, что жесткость мяса обусловливается только содержанием в нем соединительной ткани и способностью ее главного фибриллярного компонента — коллагена при тепловой обработке превращаться в глютин. В противоположность этому в 1907 г. Леман высказал предположение о влиянии на нежность мяса, кроме соединительной ткани, белков мышечных волокон.
Были проведены обширные исследования с целью выяснения зависимости нежности почти всех мускулов говяжей туши от содержания в них волокон коллагеновой и эластиновой соединительной ткани.
Полученные данные подтверждают наличие в большом числе случаев взаимозависимости между величиной сопротивления резанию мускула в вареном состоянии и содержанием в нем фибриллярных компонентов соединительной ткани. В табл. 5 показана взаимозависимость между содержанием оксипролина и нежностью мускулов крупного рогатого скота (по средним данным Лойда и Хайнера).

Однако в ряде случаев была получена значительно меньшая взаимозависимость и оценка нежности по сопротивлению резанию в вареном состоянии не согласовывалась с содержанием коллагеновой и эластиновой соединительной ткани для многих мускулов.
Следовательно, соединительная ткань является существенным, но не единственным фактором, влияющим на нежность мяса.
Кроме того, по данным Пальмина и Боткиной, Вильсона, Брея и Филиппса, а также Лойда и Хайнера, мясо более старых животных содержит столько же или даже меньше соединительнотканых белков, чем мясо молодых животных. Поскольку мясо молодняка более нежное, чем мясо взрослых животных, ряд авторов пришли даже к такому выводу: количественное содержание коллагена и эластина в мускулах крупного рогатого скота не может являться показателем нежности мяса.
Известно, что тепловая обработка оказывает значительное воздействие на нежность мяса в целом и отдельных его составных частей. Поэтому, изучая изменения различных показателей мяса при его тепловой обработке, можно выявить компоненты, оказывающие влияние на его жесткость.
Как показали многие исследования, тепловая обработка оказывает. различное действие на отдельные части мясной туши. При одних и тех же условиях тепловой обработки нежность некоторых мускулов значительно увеличивается, а других — уменьшается. Ухудшение нежности наблюдается также по мере повышения температуры внутри продукта до 67—80° С. Различие настолько значительно, что некоторые авторы пришли к выводу о невозможности заранее установить нежность вареного мяса на основании величин этого показателя для образцов, которые не подвергались тепловой обработке.
На основании экспериментальных данных Рамсботтома и Стрендайна. можно объединить мускулы говяжьей туши в 3 группы в зависимости от влияния на ниx тепловой обработки. Средние значения показателей, характеризующие нежность мяса для этих групп, показаны в табл. 6.

Из приведенных данных можно сделать следующие выводы:
1. Повышение жесткости при тепловой обработке в основном наблюдается у более нежных в сыром и вареном состоянии мускулов, которые содержат в большинстве случаев небольшое или среднее количество коллагеновых волокон (26 случаев из 30) и мало эластиновых волокон (20 случаев из 30), вес мускулов этой группы составляет более 70% веса мышечной ткани туши. Наряду с нежными мускулами в эту группу входят некоторые мускулы, которые по органолептической оценке являются жесткими.
2. Жесткость мяса в процессе тепловой обработки практически не изменяется у мускулов с средним содержанием коллагеновых волокон (5 случаев из 9). Это явление не наблюдается у мускулов с малым содержанием коллагеновой соединительной ткани. Вес мускулов этой группы составляет около 20% веса всей мышечной ткани туши.
3. При тепловой обработке жесткость мяса уменьшается в тех случаях, когда мускулы содержат значительное количество волокон коллагеновой соединительной ткани (8 случаев из 11) и не наблюдается у мускулов, в которых мало коллагеновых волокон. Вес мускулов этой группы составляет менее 10% веса всей мышечной ткани туши. В этой группе исключение составляют три мускула, содержащие средние количества коллагеновой соединительной ткани.
Количество волокон эластиновой соединительной ткани не влияет на уменьшение жесткости мяса при его тепловой обработке.
Лобанов и Климова установили, что коллаген под действием тепла и воды легко и быстро превращается в глютин у мышц спинной части тунги и в мясе молодняка. Значительно труднее sto протекает у мышечной ткани покромки и в мясе старых животных.
Отсюда авторы пришли к такому выводу: наряду с общим количеством соединительной ткани в мясе и соотношением в ней коллагена к эластина состояние коллагеновой соединительной ткани является фактором, в значительной мере влияющим на нежность подвергнутого тепловой обработке мяса. Состояние коллагеновой соединительной ткани характеризуется авторами количеством остаточного коллагена в вареном мясе.
Ковер и ее сотрудники в ряде работ исследовали влияние различных режимов тепловой обработки двух мускулов говяжьей туши на нежность находящейся в них соединительной ткани и содержание остаточного коллагена. Этими исследованиями были подтверждены выводы Лобанова.
Как известно, главными компонентами соединительной ткани являются: коллагеновые волокна, эластиновые волокна, ядра и аморфное, вязкое основное (межуточное) вещество. Последнее состоит из мукополисахаридов и мукополисахарид-белковых комплексов, имеющих различную степень полимеризации. Назначение межуточного вещества — удерживать фибриллярные и клеточные компоненты соединительной ткани в определенной структурной целостности. Степень его полимеризации обусловливает прочность соединительной ткани и ее устойчивость к воздействию различных факторов.
Ранее при исследовании влияния соединительной ткани на жесткость мяса изучали содержание только ее фибриллярных компонентов, т. е. коллагена и эластина, а состояние и количество межуточного вещества не принимали во внимание.
Миллер и Кастелик подвергли так называемую строму, полученную после извлечения из мяса большинства полноценных белков, ферментативному воздействию и пришли к выводу, что нерастворимая часть мышечной ткани содержит компонент, подвергающийся воздействию как протеолитического фермента папаина, так и гиалуронидазы. Следовательно, он обладает свойствами мукополисахарид-белкового комплекса. Поэтому есть основание считать, что лабильность соединительной ткани зависит скорее от ее аморфного компонента, чем от фибриллярного.
Мак-Интош определяла содержание азота коллагена и эластина, а также гексозаминов основного вещества внутримышечной соединительной ткани: в трех характерных мышцах различных пород крупного рогатого скота.
Средние данные о содержании основных компонентов соединительной ткани в трех характерных мышцах крупного рогатого скота представлены в табл. 7.

Автором была установлена отрицательная корреляция между количеством третьего компонента соединительной ткани и относительной нежностью изучавшихся мускулов.
Увеличение жесткости при тепловой обработке большинства мускулов говяжьей туши относится за счет уплотнения мышечных волокон при коагуляции полноценных белков. Это положение подтверждается также опытами Штейнера, который измерял жесткость вареного мяса. Им сделаны выводы о влиянии как свойств волокон соединительной ткани, так и свойств мышечных белков на величину механической прочности мускула поперек волокон.
При испытании тех же образцов вдоль волокон на величину этого показателя оказывает влияние только соединительная ткань. При этом сопротивление резанию поперек волокон намного больше величины показателя при резании вдоль волокон. Прямые доказательства уплотнения мышечных волокон при их тепловой обработке, приводящего к увеличению жесткости мяса, были получены Ковер и сотрудниками. Ими доказано, что после нагревания мускулов до внутренней температуры 61° С на площади в 1 мм2 в среднем имеется 317 мышечных волокон, а при нагревании до 80° С это количество увеличивается до 410.

Увеличение количества мышечных волокон на единицу площади мускула сопровождается уменьшением их среднего диаметра с 52,9 мк при 61° С до 45,9 мк при 100° С, Следовательно, нежность определяется рядом факторов. Различия в химическом составе отдельных мускулов и свойствах мышечных и соединительнотканых белков оказывают решающее влияние на направление изменений нежности при тепловой обработке мяса.
Наиболее убедительное доказательство участия структурных полноценных белков мышечных, волокон в нежности мяса — резкое изменение этого показателя при послеубойном и тепловом окоченении.
В тесной связи с данными о роли мышечных белков в изменении нежности мяса находятся результаты исследований о влиянии pH и степени гидратации на жесткость мускулов.
Винклер доводил pH образцов сырого свиного и говяжьего мяса до различных значений путем инъекции растворов молочной кислоты или аммиака. Результаты показали, что максимум жесткости мяса наблюдается при pH 5,0—5,5. Смешение pH в ту или другую сторону приводит к повышению нежности мяса (рис. 1).
Результаты, очень близкие с указанными выше, были сообщены Боутоном, Говардом и Лоури. Эти авторы посредством предубойной обработки получили мышечную ткань, имеющую конечные величины pH в интервалах от 5,5 до 6,5. При этом увеличение pH было связано с понижением количества выделяющегося сока. Минимальная нежность наблюдалась при pH 5,8.
Такое явление, очевидно, связано с изменением влагопоглощающей способности белков мышечных волокон вблизи их изо-электрической точки.
Так, по данным Пальмина, охлажденное мясо именно в этом интервале pH (5,4—5,6) поглощает минимальное количество влаги и по мере возрастания pH до 6,6 влагопоглощаемость увеличивается более чем в 2 раза. Одновременно с изменением набухания мясного фарша меняется и количество влаги, удерживаемой им при варке.
Гамм также исследовал изменения гидратации и жесткости мяса в зависимости от pH.

Как видно из представленных на рисунках 2, а и б данных, минимум гидратации сырого парного, охлажденного и созревшего мяса лежит при pH 5,0.
Для объяснения наблюдаемых изменений гидратации автором предложены такие термины.
Гидратационный эффект чистого заряда — изменение гидратации, при котором связывается или отдается количество воды, соответствующее возрастанию или сокращению заряда белка.
Стереоэффект гидратации, который обусловлен изменением пространственной доступности заряженных групп белков. С изменением чистого заряда связано разрыхление или уплотнение структуры белка, так как отталкивание одноименно заряженных остатков аминокислот приводит к расширению пространства между полипептидными цепями, а притяжение противоположно заряженных групп — к их сближению.
В случае гидратации мышцы эффект чистого заряда всегда сопровождается стереоэффектом, но последний значительно превосходит первый по своему участию в общей гидратации. Автором была также установлена обратная зависимость гидратации мяса от его жесткости.
Гамм и Детерейдж изучали изменения гидратации и заряда мышечных белков в процессе тепловой обработки мяса (рис. 3, 4, 5), определяя изоэлектрическую точку ткани по минимуму ее гидратации.
Изучение влияния мягких условий нагревания (40° С) на кривую pH — гидратация мяса не показало сдвига изоточки, но влагоудерживающая способность при этом заметно уменьшилась (рис. 3). Интересно отметить, что нагретый при 40° С мускул не теряет свою способность удерживать воду при pH ≤ 4,5 и ≥ 7,0. При этом более высокая гидратация в интервале pH ≤ 3,0 может быть объяснена развертыванием пептидных цепей, увеличивающим количество свободных белковых зарядов. Нагревание от 40 до 45° С вызывает дальнейшее уменьшение гидратации мяса (рис. 4).

Уменьшение влагоудерживающей способности при значениях pH выше изоточки, а также ее увеличение при рН ≤ 4,5 указывает на исчезновение кислотных групп во время нагревания при 45° С. Это подтверждается полученными авторами экспериментальными данными (рис. 5). При значениях pH выше изоточки уменьшение отрицательных белковых зарядов приводит к уменьшению электростатического отталкивания между пептидными цепями и образованию плотной сетки белковой структуры. Этим объясняется более низкая влагоудерживающая способность:

R — СОО- ← а → -ООС — R1 → R — COO- ← b → R1

При значениях pH ниже изоточки уменьшение отрицательных белковых зарядов приводит к разрушению поперечных солевых связей, что в свою очередь вызывает разрыхление белковой структуры и, следовательно, увеличение влагоудерживающей способности:

R — СОО- ← а → +NH3 — R1 → R ← b → +NH3 — R1

При тепловой обработке наблюдается уменьшение количества карбоксильных групп, которое вызывает заметный сдвиг изоточки в сторону более высоких значений pH (см. рис. 5), так как при этом увеличиваются щелочные свойства белков. Между 45 и 80° С продолжается уменьшение количества кислотных групп, смещение изоточки мышцы в сторону более высоких величин pH (до 60° С) и уменьшение влагоудерживающей способности мяса при всех значениях pH. Эти обстоятельства указывают на сокращение имеющихся в наличии полярных групп и, вероятно, на образование новых устойчивых поперечных связей, которое приводит к дальнейшему уплотнению сетки белковой структуры. Дальнейшее нагревание мяса от 60 до 80° С вызывает только небольшие изменения гидратации мышцы.
Направление указанных изменений гидратации находится в соответствии с практическими наблюдениями Ковер и сотрудников. Установлено, что сопротивление резанию для хорошо прожаренных образцов мяса значительно выше, чем для недожаренных. Кроме того, не наблюдается различий жесткости этих образцов в результате тепловой обработки при 80 и 1000 C.

Однако нежность мяса при смещении pH в кислую сторону от изоточки мышцы увеличивается не только в результате увеличения гидратации мышечных белков. Слабые растворы кислот также ускоряют гидротермическое расщепление коллагена при pH 2,5—3,2. При такой обработке и последующей варке в течение 1 ч расщепление белка стромы увеличивается до 68—76% против 15% в контрольных образцах.
На гидратацию и нежность мышечной ткани оказывают влияние также и нейтральные соли: добавление хлоридов Na, К, Ca и Mg к мясу перед его варкой увеличивает влагоудерживающую способность. При этом Ca и Mg имеют больший эффект, чем Na и К. Наиболее эффективной оказалось сочетание Mg и Na. Этому действию способствуют анионы NO2 и NO3. Жесткое говяжье мясо, обработанное раствором, содержащим эти вещества, становилось более нежным и при его дефростации практически не наблюдалось отделения сока. Некоторые полифосфаты также увеличивают нежность мяса.
На основании приведенного материала можно сделать такие выводы.
Нежность мяса зависит от многих факторов прижизненного характера и передается у животных по наследству.
Прежде всего ее определяет структура мышечной ткани: по мере увеличения диаметра мышечных волокон нежность уменьшается.
Велико влияние факторов, обусловленных химическим составом мяса. Количественное содержание коллагеновой соединительной ткани — один из решающих факторов. Качественное состояние коллагеновой соединительной ткани зависит от степени полимеризации основного (межуточного) вещества (мукополисахарид-белкового комплекса). От него зависит способность коллагена к развариванию и устранимая в той или иной степени при тепловой обработке жесткость мяса.
Увеличение содержания эластиновой соединительной ткани повышает жесткость мяса, которая не устраняется при тепловой обработке. Максимум жесткости мышечной ткани наблюдается вблизи изоэлектрической точки мышечных белков (pН 5,0—5,8). При смещении pH в ту или другую сторону от этого интервала мясо становится более нежным.
Нежность мяса зависит от степени гидратации мышечных белков. Она возрастает по мере увеличения содержания в мясе связанной воды и уменьшения количества выделяющегося при варке сока.
Структурные мышечные белки (миозин, актин и актомиозин) дегидратируются при коагуляции в процессе термического воздействия на мясо, в связи с чем мышечная ткань уплотняется и увеличивается жесткость мяса, приобретаемая при его тепловой обработке.
Содержание межмышечного жира (мраморность мяса) не оказывает решающего влияния на нежность мяса как в сыром, так и в вареном виде.
В ряде случаев нельзя получить нежное мясо при помощи тепловой обработки. Для этого необходимо провести процесс его созревания естественным или искусственным путем (с применением протеолитических ферментов). Кроме того, необходимо ввести в продукт некоторое количество минеральных солей и органических веществ, увеличивающих степень его гидратации и смещающих pH в ту или другую сторону от изоэлектрической точки мышечных белков или же подвергнуть механической обработке.